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水热处理对醇溶蛋白粘弹性的影响机制研究
    引言 小麦面筋蛋白具有独特的持水性、粘弹性和起泡性，对面团强度、延展性和持气性起到关键作用，其品质优劣直接决定了面团的最终食用品质。面筋蛋白是自然界最为复杂的蛋白之一，其分子量（Mw）范围在3万至上千万道尔顿（Da）之间。目前小麦面筋蛋白的分类主要沿用Osborne分离法[1]，即根据面筋蛋白在乙醇水溶液中溶解度差异，一般可将其分为醇溶性的醇溶蛋白和醇不溶性的谷蛋白，二者含量接近1:1。谷蛋白是由多个亚基通过链外二硫键（SS）聚集形成的聚合体蛋白，其分子量可由十万至数百万Da，对面团的强度和弹性起主要贡献作用。谷蛋白主要包含五种亚基：x和y型HMS以及B、C和D型LMS。HMS分子量为65~90 kDa，LMS分子量为 30~60 kDa。HMS和LMS的含量约为1:4，其中HMS对谷蛋白弹性贡献较大[2]。多数醇溶蛋白为单体蛋白，Mw在3×104至8×104Da之间，赋予了面团粘性和起泡性。此外，少数突变型醇溶蛋白可通过分子链间SS键连接，形成聚集体[3]。根据分子量和结构差异，醇溶蛋白可进一步分为α-，ω-和γ-型亚基[4]。α-和γ-醇溶蛋白为富硫亚基，单体由链内SS键连接，Mw在30~45 kDa之间；而ω-醇溶蛋白是贫硫亚基，Mw为46~74 kDa[5]。
在面团揉混过程，醇溶蛋白通过氢键、离子键和疏水相互作用等非共价作用力与谷蛋白相互作用，形成具有粘弹性的面筋网络，从而赋予面团强度和延展性[6]。面筋网络的粘弹性主要来源于弹性的谷蛋白和粘性的醇溶蛋白。在后续发酵和焙烤过程中，面团在醒发剂作用下逐渐膨胀，其膨胀能力和最终产品品质主要取决于其加热时的面筋粘弹性变化。面筋蛋白在加热过程中会发生一系列理化性质变化，影响各种面团产品的内部纹理结构、营养和感官特性[7]。热聚集诱导的面筋蛋白理化性质变化为最显著的特征之一，主要可分为两个步骤：(1)在加热至临界温度(Tc，约90℃)前，谷蛋白的游离巯基（SH）逐渐暴露，并通过分子间SS键相连形成谷蛋白聚集体。(2)当超过Tc时，谷蛋白可通过SH氧化和SH / SS交换反应与醇溶蛋白相连，形成谷蛋白-醇溶蛋白交联网络[8]。面筋蛋白的结构重排导致其在加热过程中的粘弹性呈先降后增趋势[9]。
面包制作过程中谷蛋白-谷蛋白和谷蛋白-醇溶蛋白的聚集行为已被广泛研究，但却很少涉及100 ºC下醇溶蛋白-醇溶蛋白之间的聚集行为，不同醇溶蛋白亚基的聚集行为可能也会受到谷蛋白的影响。在温和碱性（pH 8.0）和高温(110～130℃)条件下，醇溶蛋白中的胱氨酸会通过β-消除反应会形成蛋白聚集体[10]。然而在普通焙烤过程中，面团的中心温度通常在100℃以下，醇溶蛋白在谷蛋白-醇溶蛋白网络形成前的结构和功能性质变化仍不清楚。醇溶蛋白在此阶段的理化性质变化会影响焙烤初期面团的膨胀能力，从而决定最终产品的品质。在非食品体系中的研究表明，分子间氢键合的β-折叠聚集体和SS诱导的醇溶蛋白聚集体对醇溶胶膜的机械性能中起主要作用，这表明蛋白构象重排和聚集行为对醇溶蛋白功能特性至关重要[11]。
基于此，本研究将探讨不同水热温度处理下醇溶蛋白聚集行为、构象和粘弹性变化规律，并以此揭示醇溶蛋白粘弹性变化的机制，旨在为调控焙烤初期醇溶蛋白粘弹性变化提供理论依据和科学指导。 水热处理对醇溶蛋白粘弹性的影响机制研究(2):http://www.youerw.com/shiping/lunwen_26516.html